Issue |
OCL
Volume 9, Number 1, Janvier-Février 2002
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Page(s) | 31 - 36 | |
Section | Dossier : Lipides des plantes | |
DOI | https://doi.org/10.1051/ocl.2002.0031 | |
Published online | 15 January 2002 |
Involvement of lipid-protein complexes in plant-microorganism interactions
UMR 692, Laboratoire de phytopharmacie et de biochimie des interactions cellulaires, Inra, BP 86510, 21065
Dijon Cedex, France
Increasing concerns about the environmental impact of modern agricultural have prompted research for alternate practices to pesticide treatments, notably using plant defense mechanisms. Thus, isolation and characterization of plant defense elicitors have been the main step of studies in many groups. Moreover, in the global concept of interactions between organisms and their environment, a major concern is to discriminate recognition between exogenous and endogenous signals, notably during pathogenic or allergenic interactions involving small proteins, such as elicitins or lipid transfer proteins (LTPs). Elicitins and lipid transfer proteins (LTP) are both able to load and transfer lipidic molecules and share some structural and functional properties. While elicitins are known as elicitors of plant defense mechanisms, the biological function of LTPs is still an enigma. They are ubiquitous plant proteins able to load and transfer hydrophobic molecules such as fatty acids or phospholipids. Among them, LTPs1 (type 1 lipid transfer proteins) constitute a multigenic family of secreted plant lipid binding proteins that are constitutively expressed in specific tissues and/or induced in response to biotic and abiotic stress (for reviews [1-4]). Their biological function is still unknown, even if some data provide arguments for a role of these proteins in the assembly of extracellular hydrophobic polymers (i.e., cutin and suberin) [2, 4] and/or in plant defense against fungal pathogens [1, 3]. Beside their involvement in plant defense, LTPs1 are also known to be pan-allergens of plant-derived foods [5]. Finally, the discovery of the sterol carrier-properties of elicitins has opened new perspectives dealing with the relationship between this function and the elicitor activity of these small cystein-rich proteins. Nevertheless, this elicitor activity is restrained to few plant species, and thus does not appear in accordance with a universal lipid transfer function. These considerations required a reassessment of the precise role of elicitins for both fungi and plants [6].
Résumé
La stimulation des mécanismes naturels de défense des plantes représente une stratégie alternative à l’utilisation de la lutte chimique en phytoprotection. Dans ce contexte, les élicitines, qui sont de petites protéines sécrétées par des Phytophthora et des Pythium, induisent une réaction de type hypersensible chez des plantes comme le tabac. Ces plantes deviennent résistantes à l’agression de leurs agents pathogènes. La récente découverte que les élicitines sont des protéines de transfert de stérols a apporté une vue nouvelle sur l’activité moléculaire des élicitines. Élicitines et protéines de transfert de lipides (LTP) sont capables de charger et de transporter des molécules lipidiques et partagent des caractères communs tant au plan structural que fonctionnel mais, tandis que les élicitines sont connues pour leur activité élicitrice de réaction de défense chez les plantes, l’activité biologique des LTP reste inconnue.Cependant, les LTP se fixent sur le récepteur des élicitines et bloquent les réponses cellulaires résultant d’un traitement avec des élicitines. De plus, nous avons montré que la forme biologiquement active des élicitines est un complexe élicitine-stérol. Seules les élicitines chargées avec un stérol sont capables de se lier à leur récepteur membranaire qui est, par ailleurs, probablement un canal calcique. Ces résultats illustrent bien le rôle joué par les interactions lipides-protéines dans la signalisation cellulaire liée, par exemple, aux mécanismes de défense des plantes.
Mots clés : élicitine / signalisation cellulaire / interaction protéine-lipide / LTP
© John Libbey Eurotext 2002
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